“ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA
RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI”
xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari
adu.uz
universaljurnal.uz
481
KATALAZA VA PEROKSIDAZA FERMENTLARI VA ULARNING
XUSUSIYATLARI
Xamidullayeva Nozimaxon Rahmatullo qizi,
Latipova Rayhona Yashnarbek qizi,
Mahkamova Mubina Abdurasul qizi
ADU, Biologiya ta’lim yo`nalishi talabalari
To‘ychiyeva Dilfuza Sidiqjonovna
ADU, Genetika va bviotexnologiya kafedrasi professori.
https://doi.org/10.5281/zenodo.15578923
Annotatsiya:
Ushbu tezisda oksidlovchi stressga qarshi hujayraviy himoyaning muhim
komponentlari hisoblangan katalaza va peroksidaza fermentlarining tuzilishi, fermentativ faolligi
hamda fiziologik ahamiyati o‘rganildi. Katalaza fermenti asosiy antioksidant himoya
mexanizmlaridan biri bo‘lib, vodorod peroksidni tezlik bilan kislorod va suvga parchalash
xususiyatiga ega. Peroksidazalar esa keng substrat spetsifikligiga ega bo‘lib, fenolik birikmalarni
oksidlaydi va himoya reaksiyalarida ishtirok etadi. Fermentlarning molekulyar tuzilishi, kofaktorlar
(masalan, gem), pH va haroratga sezuvchanlik, shuningdek turli organizmlardagi farqlari ilmiy
adabiyotlar asosida tahlil qilindi.
Kalit so‘zlar:
Arabidopsis thaliana, akatalazemiya, detoksifikatsiya, bioremediasiya, redoks
gomeostazi
Аннотация
:
В
данной
работе
рассмотрены
ферменты
-
каталаза
и
пероксидаза
-
важные
компоненты
клеточной
защиты
от
окислительного
стресса
.
Каталаза
является
ключевым
элементом
антиоксидантной
системы
и
быстро
расщепляет
перекись
водорода
на
кислород
и
воду
.
Пероксидазы
обладают
широкой
субстратной
специфичностью
,
окисляют
фенольные
соединения
и
участвуют
в
защитных
реакциях
.
Строение
этих
ферментов
,
наличие
кофакторов
(
например
,
гема
),
чувствительность
к
pH
и
температуре
,
а
также
различия
в
их
функционировании
в
различных
организмах
были
проанализированы
на
основе
научной
литературы
.
Ключевые
слова
:
Arabidopsis thaliana,
акаталаземия
,
детоксикация
,
биоремедиация
,
редокс
-
гомеостаз
Annotation:
This thesis explores catalase and peroxidase enzymes as essential components of
cellular defense against oxidative stress. Catalase serves as a major antioxidant enzyme, rapidly
decomposing hydrogen peroxide into water and oxygen. Peroxidases, with their broad substrate
specificity, oxidize phenolic compounds and participate in various protective responses. The
molecular structures of these enzymes, the presence of cofactors (e.g., heme), sensitivity to pH and
temperature, as well as their functional variations across different organisms were analyzed based on
scientific literature.
Keywords:
Arabidopsis thaliana, acatalasemia, detoxification, bioremediation, redox
homeostasis.
Katalaza - tirik organizmlarda uchraydigan eng muhim antioksidant fermentlardan biri bo‘lib,
hujayralarda metabolik jarayonlar natijasida hosil bo‘ladigan vodorod peroksid - H
₂
O
₂
ni kislorod -
O
₂
va suv - H
₂
O ga parchalash orqali hujayrani oksidlovchi stressdan himoya qiladi. Vodorod
peroksid ko‘plab fermentativ reaksiyalarda oraliq mahsulot sifatida hosil bo‘ladi va hujayra
tarkibidagi DNK, lipid va oqsillarga zarar yetkazuvchi oksidlovchi agent hisoblanadi. Katalaza
faoliyati orqali bu toksik modda tezda zararsizlantiriladi. Bu ferment barcha aerob organizmlarda,
jumladan, inson, hayvon, o‘simlik va mikroorganizmlarda uchraydi va peroksisomalarda joylashgan
bo‘ladi.
Katalaza fermenti strukturaviy jihatdan tetramer bo‘lib, har bir subbirlikda gem (Fe³
⁺
) prostetik
guruhi mavjud. Ushbu gem guruhi fermentning faol markazida joylashgan bo‘lib, vodorod peroksidni
“ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA
RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI”
xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari
adu.uz
universaljurnal.uz
482
parchalash reaktsiyasida ishtirok etadi. Fermentning optimal faolligi neytral yoki biroz ishqoriy
muhitda pH 6.8–7.5 kuzatiladi, haroratga nisbatan esa 30–45°C oralig‘ida eng yuqori faollikni
ko‘rsatadi. Katalaza faoliyatiga pH, harorat, substrat kontsentratsiyasi, shuningdek ba’zi metall
ionlari (masalan, Cu², Hg²
⁺
) inibirlovchi ta’sir ko‘rsatadi. Inson organizmida katalaza, ayniqsa jigar,
buyrak, yurak va qon eritrotsitlarida yuqori darajada uchraydi.
Arabidopsis thaliana
o‘simligida esa
katalazaning bir nechta izoformalari (CAT1, CAT2, CAT3) mavjud bo‘lib, ularning har biri turli
fiziologik sharoitlarda faollashadi [4,5].
Katalaza fermentining biologik ahamiyati nihoyatda yuqori. U hujayra ichki muhitining
barqarorligini, ya’ni redoks gomeostazini saqlashda ishtirok etadi. Organizmda bu fermentning
yetishmovchiligi akatalazemiya (Takasaki sindromi) kabi holatlarga olib keladi. Bu irsiy holatda
og‘iz bo‘shlig‘ida yaralar, to‘qimalarning zaiflashuvi kabi klinik belgilari kuzatiladi. Shuningdek,
katalaza darajasining pasayishi qarish jarayonlari, diabet, yurak-qon tomir kasalliklari, Alzheimer va
Parkinson kasalliklari bilan bog‘liq deb topilgan. Katalazaning yuqori faolligi esa ayrim hollarda
saraton hujayralariga qarshi kurashishda potentsial terapevtik ahamiyat kasb etishi mumkin. Katalaza
shuningdek o‘simliklarda abiotik stress - masalan, qurg‘oqchilik, tuzlilik, og‘ir metallar ta’siriga
qarshi himoya tizimining ajralmas bo‘lagi sifatida faoliyat yuritadi [5,6].
Sanoat sohasida katalazadan keng foydalaniladi. Oziq-ovqat sanoatida, xususan, sut
mahsulotlarini kisloroddan tozalashda, tibbiyotda antiseptik vositalarni zararsizlantirishda,
laboratoriya diagnostikasida fermentativ reaksiya indikator sifatida hamda biotexnologik
qurilmalarda biosensor element sifatida qo‘llaniladi. Fermentning yuqori tezlikda faoliyat yuritishi
va substratga nisbatan kuchli affiniteti uni ko‘plab texnologik jarayonlar uchun ideal vosita sifatida
baholashga asos beradi [6].
Peroksidazalar - oksidoreduktaza sinfiga mansub bo‘lgan, gidrogen peroksid (H
₂
O
₂
) yoki
boshqa organik peroksidlarni elektron qabul qiluvchi sifatida ishlatib, turli substratlarni oksidlovchi
fermentlardir. Ular biologik sistemalarda antioksidant himoya mexanizmlarining muhim komponenti
bo‘lib, oksidlovchi stressga qarshi kurashda ishtirok etadi. Peroksidazalar turli to‘qimalarda keng
tarqalgan va o‘simlik, hayvon, zamburug‘ va mikroorganizmlarda uchraydi. Bu fermentlar
organizmda hujayra tarkibidagi reaktiv kislorod turlarining (ROS) toksik ta’sirini kamaytirishda,
detoksifikatsiya jarayonlarida va immun javoblarda faol qatnashadi.
Struktura jihatidan peroksidazalar odatda gem-proteinlar bo‘lib, faol markazida Fe³
⁺
ioni
bo‘lgan gem guruhi mavjud. Ularning fermentativ reaksiyasi vodorod peroksid yoki boshqa peroksid
molekulasining yordami bilan elektron donor substratlarni oksidlash orqali kechadi. Ferment
quyidagi umumiy reaksiyani katalizlaydi:
H
₂
O
₂
+ AH
₂
→
2H
₂
O + A
, bu yerda AH
₂
- elektron donor
substrat, A - oksidlangan mahsulot. Peroksidazalar pH va haroratga nisbatan o‘ziga xos
sezuvchanlikka ega bo‘lib, ular ko‘pincha pH = 5.0–7.0 oralig‘ida, 25–45°C haroratda eng yuqori
faollikni ko‘rsatadi. Ularning faolligiga metall ionlar, fenolik birikmalar, detarjenlar, askorbin kislota,
glutation kabi moddalar ta’sir qilishi mumkin [1,2].
Biologik jihatdan eng ko‘p o‘rganilgan peroksidazalardan biri bu o‘simliklarda uchraydigan
guaiacol peroksidaza yoki klassik peroksidaza bo‘lib, u lignin biosintezida, yaralanishga javoban
himoya reaksiyalarida, patogenlarga qarshi himoyada va o‘simliklarning o‘sishini tartibga solishda
ishtirok etadi. Hayvon organizmlarida esa miyeloperoksidaza (MPO), glutation peroksidaza (GPx)
va tirozin peroksidaza kabi shakllar mavjud. Masalan, glutation peroksidaza hujayralarda lipid
peroksidlarini zararsizlantiradi, bu esa hujayra membranasi yaxlitligini saqlashda muhimdir.
Miyeloperoksidaza esa neyrofillarda uchraydi va mikroblarni yo‘q qilishda bakteritsid faoliyat
ko‘rsatadi.
Peroksidazalar tibbiyotda va biotexnologiyada keng qo‘llaniladi. Ular immunoferment analiz
(ELISA), Western blot va turli diagnostik testlarda indikator ferment sifatida ishlatiladi. Ayniqsa,
xren peroksidazasi (HRP – horseradish peroxidase) ko‘plab biokimyoviy analizlarda signal
kuchaytiruvchi sifatida foydalaniladi. Bu fermentlar oziq-ovqat sanoatida antioksidant vosita sifatida,
tibbiyotda esa dorilarning oksidlovchi xossalarini o‘rganishda model ferment sifatida qo‘llaniladi.
“ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA
RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI”
xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari
adu.uz
universaljurnal.uz
483
Shuningdek, peroksidazalarning ekologik ahamiyati ham bor: ular fenollar, aromatik amminlar kabi
organik ifloslantiruvchilarni parchalay olishi sababli bioremediasiya sohasida qo‘llaniladi [2,3].
Foydalanilgan adabiyotlar
1. Veitch, N. C. (2004). Horseradish peroxidase: a modern view of a classic enzyme.
Phytochemistry, 65(3), 249–259.
2. Passardi, F. et al. (2005). Peroxidases have more functions than a Swiss army knife. Plant
Cell Reports, 24(5), 255–265.
3.Halliwell, B. & Gutteridge, J. M. C. (2015). Free Radicals in Biology and Medicine (5th ed.).
Oxford University Press.
4. Gill, S.S. & Tuteja, N. (2010). Reactive oxygen species and antioxidant machinery in abiotic
stress tolerance in crop plants. Plant Physiology and Biochemistry, 48, 909–930.
5. Góth, L. (1991). A simple method for determination of serum catalase activity and revision
of reference range. Clinica Chimica Acta, 196(2-3), 143–152.
6. https://uz.wikipedia.org/wiki/Katalaza
