Mualliflar

  • Zuhro Xursanova
    Andijon davlat universiteti
  • Gulbahor Dusmatova
    Andijon davlat universiteti

DOI:

https://doi.org/10.71337/inlibrary.uz.universaljurnal.110543

Kalit so‘zlar:

aminokislotalar oqsil strukturasi fazoviy tuzilma bioinformatika AlphaFold.

Annotasiya

Ushbu ishda aminokislotalar ketma-ketligining oqsillarning fazoviy strukturasi shakllanishidagi roli o‘rganilgan. Fazoviy struktura darajalari – birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va to‘rtlamchi strukturalarning shakllanishi va ular orasidagi bog‘liqliklar ilmiy asosda yoritilgan. Shuningdek, zamonaviy oqsil modelini yaratish texnologiyalari va ularning amaliy ahamiyati tahlil qilingan.


background image

“ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA

RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI”

xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari

adu.uz

universaljurnal.uz

363

AMINOKISLOTA KETMA KETLIGI BO‘YICHA FAZOVIY STRUKTURANI

YARATISH

Xursanova Zuhro Oybekovna

1

., Dusmatova Gulbahor Abdurashidovna

2

Andijon davlat universiteti Biologiya ta’lim yo‘nalishi talabasi

1

zuhroxursanova@gmail.com

Andijon davlat universiteti Genetika va biotexnologiya kafedrasi dotsenti

2

bbaxora2111@gmail.com

.

https://doi.org/10.5281/zenodo.15602528

Annotatsiya:

Ushbu ishda aminokislotalar ketma-ketligining oqsillarning fazoviy strukturasi

shakllanishidagi roli o‘rganilgan. Fazoviy struktura darajalari – birlamchi, ikkilamchi, uchlamchi va
to‘rtlamchi strukturalarning shakllanishi va ular orasidagi bog‘liqliklar ilmiy asosda yoritilgan.
Shuningdek, zamonaviy oqsil modelini yaratish texnologiyalari va ularning amaliy ahamiyati tahlil
qilingan.

Kalit so‘zlar:

aminokislotalar, oqsil strukturasi, fazoviy tuzilma, bioinformatika, AlphaFold.

Аннотация

:

В

данной

работе

изучена

роль

последовательности

аминокислот

в

формировании

пространственной

структуры

белков

.

Рассмотрены

уровни

пространственной

организации

первичная

,

вторичная

,

третичная

и

четвертичная

структуры

,

а

также

их

взаимосвязь

.

Особое

внимание

уделено

современным

технологиям

моделирования

белков

и

их

практическому

значению

.

Ключевые

слова

:

аминокислоты

,

структура

белка

,

пространственная

конфигурация

,

биоинформатика

, AlphaFold.

Abstract:

This study investigates the role of amino acid sequence in the formation of protein

spatial structure. It highlights the hierarchical levels of protein folding—primary, secondary, tertiary,
and quaternary structures—and their interrelations. Special attention is given to modern protein
modeling technologies and their practical significance, particularly the use of AI-based systems like
AlphaFold.

Keywords:

amino acids, protein structure, spatial configuration, bioinformatics, AlphaFold.

Hujayra ichidagi oqsillar o‘ziga xos fazoviy shaklga ega bo‘lishi bilan biologik funksiyalarini

bajaradi. Oqsilning fazoviy (uch o‘lchamli) strukturasi bevosita uning

aminokislota ketma-ketligiga

bog‘liq. Bu hodisa

Anfinsen gipozasi

bilan asoslab berilgan bo‘lib, oqsilning funksional shakli (natív

holati) faqat uning birlamchi strukturasidan kelib chiqishini bildiradi.

Birlamchi struktura

Bu

oqsilning asosini tashkil etuvchi

aminokislotalar ketma-ketligi

bo‘lib, peptid bog‘lari orqali

bog‘langan. Bu ketma-ketlik genetik kod orqali aniqlanadi va har qanday fazoviy o‘zgarish shu
asosda shakllanadi.

Ikkilamchi struktura :

Birlamchi zanjirdagi aminokislotalar

vodorod bog‘lari

orqali o‘zaro

ta’sirlashib, spiral (

α

-spiral) yoki qatlamli (

β

-varaq) shakllarni hosil qiladi. Masalan,

mioglobin

da

α

-

spirallar ustunlik qiladi.

Uchlamchi struktura

bosqichda butun zanjir fazoda bukiladi va

gidrofob

ta’sirlar

,

disulfid ko‘priklar

,

ion bog‘lari

,

vodorod bog‘lari

hosil bo‘ladi. Uchlamchi struktura

oqsilga biologik aktivlikni ta’minlaydi.

To‘rtlamchi struktura ;

Ba’zi oqsillar bir nechta polipeptid zanjirlarining kombinatsiyasidan

iborat bo‘lib, ular murakkab komplekslar hosil qiladi. Masalan,

gemoglobin

to‘rt polipeptid zanjirdan

tashkil topgan.

Fazoviy struktura yaratish usullari

Aminokislota ketma-ketligidan foydalangan holda oqsilning fazoviy tuzilmasini aniqlash

uchun quyidagi usullar qo‘llaniladi:

X-nurlari difraksiyasi (X-ray crystallography)

,

Yadroviy

magnit-rezonans

spektroskopiyasi

(NMR)

,

Krio-elektron mikroskopiya

(Cryo-EM)

,

Bioinformatik modellash (AlphaFold, Rosetta) Fazoviy strukturaga ta’sir qiluvchi omillar
:

Harorat, pH muhit

,

Ion kuchi

,

Mutatsiyalar

,

Post-translyatsion modifikatsiyalar

.


background image

“ZAMONAVIY BIOLOGIYANING DOLZARB MUAMMOLARI VA

RIVOJLANISH ISTIQBOLLARI”

xalqaro ilmiy-amaliy anjuman materiallari

adu.uz

universaljurnal.uz

364

Oqsilning funksional holati uning aminokislotalar ketma-ketligidan kelib chiqadigan fazoviy

strukturasiga bog‘liq [2] .Zamonaviy texnologiyalar, ayniqsa

AlphaFold

kabi sun’iy intellekt

asosidagi dasturlar orqali oqsillar strukturasini aniqlash biologiya va farmatsiyada katta yutuqlarga
olib kelmoqda. Bu esa oqsillarni o‘rganishda yangi istiqbollar ochmoqda.

Oqsillar hayot faoliyatining barcha bosqichlarida muhim vazifalarni bajaradigan asosiy

biologik makromolekulalardir. Ularning funksional holati to‘liq tarzda ularning uch o‘lchovli
(fazoviy) strukturasiga bog‘liq. Ushbu struktura esa to‘g‘ridan-to‘g‘ri aminokislotalar ketma-ketligi
(birlamchi struktura) bilan belgilanadi (Alberts B., 2015; Berg J.M. va boshqalar, 2019). Genetik kod
orqali DNK molekulasidan translyatsiya qilingan polipeptid zanjirlar o‘z-o‘zidan muayyan fazoviy
shaklga bukiladi – bu hodisa

oqsil bukilishi (protein folding)

deb yuritiladi.

Birlamchi struktura – ya’ni aminokislotalarning ketma-ketligi – ikkita asosiy omilni belgilaydi:

1.

Oqsilning fazoviy shakli (konformatsiyasi);

2.

Uning biologik faolligi va metabolik roli.

Masalan, gidrofob aminokislotalar (masalan, leysin, izoleyin, valin) odatda oqsilning ichki

qismiga tortiladi, gidrofil aminokislotalar esa tashqi sirtga qarab joylashadi. Bu holat oqsilning
uchlamchi strukturasining shakllanishida muhim ahamiyatga ega (Lehninger A.L., 2017). Shu bilan
birga, vodorod bog‘lari, disulfid ko‘priklar (tsistein qoldiqlari orasida), ion bog‘lari, Van-der-Vaals
kuchlari fazoviy tuzilmani barqarorlashtiruvchi omillardir.

Zamonaviy biologiya va bioinformatika oqsil strukturasini aniqlashda kuchli yondashuvlarni

taklif qilmoqda. Xususan,

AlphaFold

kabi sun’iy intellekt asosida ishlaydigan dasturlar

aminokislotalar ketma-ketligidan foydalangan holda oqsilning uch o‘lchovli modelini bashorat qilish
imkonini beradi. Bu texnologiya biologik ilm-fan uchun inqilobiy yondashuv hisoblanadi
(DeepMind, 2020; Mirzayeva N.M., 2020).

Foydalanilgan adabiyotlar

1.

DeepMind. AlphaFold: A solution to a 50-year-old grand challenge in biology. – London:

DeepMind Technologies Limited, 2020.

URL:

https://www.deepmind.com/research/highlighted-research/alphafold

AlphaFold loyihasi orqali aminokislotalar ketma-ketligidan fazoviy struktura bashorat qilishda
erishilgan ilg‘or yutuqlar tavsiflangan.

2.

Mirzayeva N.M. Biologik makromolekulalarning fazoviy strukturasi. – Toshkent: Fan va

texnologiya nashriyoti, 2020.

3.

G‘ofurov M.M., Kadirov F.M. Molekulyar biologiya va genetik muhandislik asoslari. –

Toshkent: O‘zbekiston Milliy Ensiklopediyasi, 2019.

Bibliografik manbalar

DeepMind. AlphaFold: A solution to a 50-year-old grand challenge in biology. – London: DeepMind Technologies Limited, 2020.

AlphaFold loyihasi orqali aminokislotalar ketma-ketligidan fazoviy struktura bashorat qilishda erishilgan ilg‘or yutuqlar tavsiflangan.

Mirzayeva N.M. Biologik makromolekulalarning fazoviy strukturasi. – Toshkent: Fan va texnologiya nashriyoti, 2020.

G‘ofurov M.M., Kadirov F.M. Molekulyar biologiya va genetik muhandislik asoslari. – Toshkent: O‘zbekiston Milliy Ensiklopediyasi, 2019.